YAĞLAR VE PROTEİNLER

ÇOCUK BESLENMESİNDE AŞAMALAR

İnsan beslenmesi intrauterin hayatta başlar ve ömür boyunca sürer gider, insanlar arasındaki kişisel ve yapısal ayncahklar nedeniyle ortaya çıkan sapmalar, önemsiz sayılacak kadar düşük düzeydedir. Çocuklar, be-lirîi zaman bölümlerinde, belirli organsal olgunluğa ulaşarak, ek besinle­ri alabilecek duruma gelirler. Beslenme ve yaşantıları ön plana alınarak, çocukluk çağı dönemlere ayrılmıştır.

1  — Prenatal   (Antenatal)   Dönem : Beslenme,   anne beslenmesine ke-

sinlikle bağlıdır. Anneyi beslemek, çocuğa yararlı olur.

2  — Yenidoğan Dönemi.- Beslenme, anne sütü ile yapılmalıdır. Çok özel

bir zamandır.

a)         Ei*ken yenidoğan dönemi 0-7 gün (Perinatal dönem)

b)         Geç yenidoğan dönemi     7-28 gün

3  — Süt Çocuğu Dönemi:  (înfant). 1-12 aylar    arasındaki    dönemdir.

Türkiye'de böyle kabul edilmiştir, tnfant'lık dönemi A.B.D. de 1-18 ay arasıdır.

a)    Küçük süt çocuğu dönemi, 1-6 ay b)    Büyük süt çocuğu dönemi, 6-12 ay

4  — Oyun Çocuğa Dönemi.

a)         Küçük oyun çocuğu dönemi 1-3 yaş

b)         Büyük oyun çocuğu dönemi 3-6 yaş

5    — Okul Çocuğu^/ Dönemi.

6    — Buluğ Çağı Dönemi. Bu dönem, okul çocuğu döneminin son zaman-

larına rastlayabilir. Ayrı özellikleri vardır.

METABOLİZMA

Yeterli beslenme; "vücudun yaşaması ve çalışmasını sürdürebilmek için gerekli enerjinin sağlanması" anlamına gelirse de, çocuklarda büyü­me ve gelişmeyi de eklemek gerekir.

insan vücudu sürekli bir değişim ve gelişim içindedir. Doğduğu gün­den başlayarak, hücre ve dokularım yenilemek ve yeni hücrelerin ve de dokuların oluşumu üe büyümek ve gelişmek zorundadır.

Sindirilerek alınan besinler kan dolaşımı ile hücrelere kadar ulaş­tıktan sonra aerobik ya da anaerobik olaylar dizisi sonunda enerjiye dönüşürler. Ayrıca, organizmada sürekli bir yıkım-yapım olayları dizisi var­dır. Organizma; protein, polinükleotid ve poüsakkarit gibi makromole-küllerden yapılmıştır. Bu maddeler sürekli olarak, yapı taşları olan kü­çük moleküllü büeşiklere doğru yıkılırlar. Sonra yeniden makromoleküller yapılması aralıksız sürer gider. Bu durumda her molekülün belirli bir hayat süresi vardır. Hücrenin canlı kalabilmesi ve sentez olaylarının sür­dürülebilmesi için enerji gerekmektedir. Bu da, enerjiden zengin maddele­rin enerjiden fakir ürünlere dönüşümü ile elde edilir. Sonra yeniden, ener­jiden zengin maddeler sentez edilir. Bu olaylar dizisi de aralıksız sürdü­rülür. Hücrelerdeki metabolizma olaylarım hormonlar denetler.

Besinler genel dolaşıma girdikten sonra, organizmanın doku ve hüc­relerinde değişikliklere uğrarlar. Buna METABOLİZMA denir. Metaboliz­ma, organizmanın yaşamını sürdürmek amacına yönelik olaylar dizisini kapsamaktadır.

1  — Enerjiden zengin organik maddeleri, basit ürünlere doğru yı-

karak "Serbest enerji" ortaya çıkarmak,

2    — Organizmanın yapı taşlarım sentezlemek,

3    — Enerjiden zengin depo maddeleri oluşturmak,

4    — Dışarıdan gelen ya da metabolizma sonucu ortaya çıkan ze-

hirli maddeleri zararsız duruma getirmek, olarak özetlenebilir.

ENERJİ METABOLİZMASI

Vücutta oluşan tüm fiziksel ve kimyasal olaylar için enerjiye gerek­sinim vardır. Bu enerji, besin olarak alman, yağ-karbonhidrat-protein gibi kimyasal maddelerde gizli olan enerjinin katabolik olaylarla açığa çıka­rılması sonucu kazanılır. Bu enerji, termoşimik bir ölçü' birimi olan ki­lo kalori ile ölçülür.

1 gr damıtık suyun ısısını 14,5°C dan 15,5°C a kadar yükseltmek için gerekli ısı miktarına 1 kcal denir. 1 kcal — 4,186 kjul olarak da tanımlanabilir.  (36) 1000 kcal =» Cal

Isı enerjisi veren besin öğeleri; Proteinler, Karbonhidratlar,   Yağ­
lardır. Bu öğelerin, kalorimetre denilen aygıtla ölçülmeleri ve gerekli dü­
zeltmeler yapıldıktan sonra verdikleri enerji bulunmuştur.
1 gr Protein                                          4 kcal

1 gr Karbonhidrat                           4 kcal

1 gr Yağ                                        9 kcal uzun zincirli yağ asidi.

8.3 kcal orta zincirli yağ asidi. 5.3 kcal kısa zincirli yağ asidi.

1 gr Alkol

7.0 kcal

Büyümekte olan bir çocuğun değişik yaşlara göre enerji gereks nimleri de değişmektedir. Bu enerjiden yararlanılarak yaşamın gere| olan bir çok görevler yapılmaktadır.

1    — Bazal Metabolizma (BM),

2    — Bedensel Hareketler,

3    — Büyüme ve Gelişme,

4    — Besinlerin Spesifik Dinamik Aktivitesi (SDA),

5    — Çıkartı ile kalori kaybı.

1 — Bazal Metabolizma (BM) : Yemekten 10-14 saat sonra, aç kanu­na ve 20°C oda ısısında, fiziksel ve ruhsal tam istirahat halinde, ancak yaşamı sürdürmek için organların gereksinimi olan enerjiye BAZAL ME­TABOLİZMA denir. Tam dinlenme sırasında bile bütün hücreler ve or­ganlar çalışır durumdadır. Dinlenme sırasındaki kullamlan enerjinin %20 kadarım tek başına beyin harcamaktadır.

Bazal metabolizma, çocuğun hızlı büyüme çağı olan dönemde en üst düzeydedir. Sonra azalır. Yine de çocuklarda belirli bir yaş ve ağırlık­larda oldukça belirgin bir değişmezlik gösterir. Doğumu izleyen 12-18 aylara kadar günlük BM harcanması 75 kcal/Kg dır. Büyümenin yavaş-lamasıyla giderek azalır. Erişkinlerde 25-30 kcal/Kg kadar olur. BM de­ğişikliklerinin çocuk yaşamında çok önemi vardır. BM yi yükselten ya da düşüren olaylara göre önlem almak gerekir. Bazal Metabolizmayı ba­za normal olaylar etkilemektedir.

a)        Yaş : Büyüme ve gelişme döneminde, vücut dokularının yapımı fazladan enerji alımını gerektirir.

b)        Vücut alam : Alan büyüdükçe harcanan enerji büyük olur.

c)        Vücudun yapısal bileşimi : Vücutda yağ dokusu arttıkça BM düşer.

d)        Diyette proteinin çok olması : SDA nedeniyle BM yükselir. Yal­nız protein ve yağ içeren bir diyetle beslenme zorunluluğunda olan es-kimolar igibi toplumlarda BM normalin çok üstündedir.

e)        Açlık ve Yarıaçlık da BM düşer. Çelişkili görünmekle birlikte, yetersiz beslenme durumunda olan çocuklarda BM yüksektir.

f)         Ateşü hastalıklarda artar. Vücut ısısının her 1°C artışı için or­talama 7'T BM artmaktadır.

g)        Gebelikte ortalama %20 BM artar.

h)    Laktasyon döneminde: BM %20 kadar artar.

i)    Uyku durumu BM yi azaltır. 5-6 saatlik bir uyku sonunda or­talama %10 az bulunur.

j   Kas fanusunu artıran dımunlarda; ağır fizik hareketler ile emos-yonel stresler sonunda BM yükselir.

k)    Cinsiyetle ilgili olarak, erkeklerde BM daima yüksektir.

2    — Bedensel Hareketler : Yapılan her bedensel hareket BM ya ek ola­rak bir miktar fazla enerji harcanmasını gerektirir. Bu fazladan harca­nan enerji 15-25 kcal/Kg/ Gündür. Kısa süreler içinde yapılan ağır be­densel hareketlerde bu miktar %50-80 kcal/Kg/Gün olur. Hayatın ilk yılında bedensel hareketlerle artan'ek enerji ortalaması 20 kcal/Kg Gün kadardır. Süt çocuklarının ve çocukların fizik aktiviteleri, fiziksel ya­pılarına bağlı olarak önemli bir bic'mde değişebilmektedir. Fizik akti­viteleri düşük olan bazı çocukların, enerji alımları az olduğu halde nor­mal ya da toplu göründükleri bilinmektedir. Fizik aktivite çocuğun İs­lahını ve dolayısiyle besin alımını artırır. Şiddetli ağlama ağır bedensel bir harekettir.

3    — Büyüme ve Gelişme : Süt çocukluğu döneminde, her bir gram vücut artışı için 2,5 kcal gerekmektedir. İlk aylardaki hızlı büyüme sırasında, 15-20 kcal/Kg/Gün enerji depolanırken, bu sayı bir yaşın sonunda, 5 kcal/Kg/Gün kadardır.  Enerji depolama miktarı,  vücut  ağırlığı arttıkça

. Pübertede, büyüme atılımı bedeniyle geçici bir yükselme vardır.

4   — Besinlerin Spesifik Dinamik Aktiviteleri (SI)A) : Alman besinlerin
sindirim ve asimilasyonları sırasında BM yi yükseltmelerine SDA denir,
."roteinler dokularda tutulup depo edilmedikçe, metabolizmada %30 artışa
neden olurlar. Bu artış; Karbonhidratlar için %6, yağlar için %4 tür. Be­
sinlerin alınmalarım izleyen 6-8 saat sonunda, SDA nedeniyle ısı oluşu­
muna neden oldukları görülmektedir. Proteinli besinler alındığı zaman
bu  daha belirgin olur.   Oksidasyon artması  vücut   çalışmasındaki artma

bMifcte değildir.  Yalnız ISI  oluşur.

5   — Çıkartı (dışkı) ile kalori kaybı : Enerji oluşturan besinlerin dışkı
ile kaybedilen, kullanılmayan bölümü, sindirim ve emilim bozulmadıkça,

10 dan çok olmaz.

ENERJİ  (KALORİ)  GEREKSİNİMİ

Kalori gereksinimleri, hayatın ilk haftasında  düşük, ilk 6 ayda en • -ilkseldir. Doğumdan altıncı aya kadar 117 kcal Kg Cim olan lirsin  payı (120 kcal/Kg/Gün), 6'ıncı aydan 12'inci aym sonuna kaadr 108 kcal/Kg Gün'e düşmektedir, ilk yıl için  100-120 kcal/Kg/Gün olarak  kabul edfl-

25

mektedir. Bundan sonra her 3 senede bir, 10 kcal/Kg/Gün azaltılarak or­talama gereksinim bulunur. Puberte döneminde biraz yüksek olması nor­maldir. (36, 37)

BESİNSEL ÖĞELERİN ORANLARI

Alman besinlerdeki besinsel öğelerin her birine düşen enerjinin yüz­de oranı, anne sütünde olduğu gibi bir denge içinde olmalıdır. Yapay bes­lenen süt çocuklarında, dengeli hazırlanan bir diyetin kalorisi; %9-15 protein, %35-45 yağ, '^45-55 K.H.lardan oluşması gerekir. Ayrıca gün­lük gereksinimi karşılayacak miktarda vitamin ve mineral verilmelidir. Dengenin bozulması durumunda ağır basan besinsel öğeye ve/veya öğe­lere göre değişik durumlar ortaya çıkar.

1  — Yağ-Yeterli (;#35-45) + K.H. — Yeterli {%45-55)   4  Protein

— Yeterli (!%9-15)  = Dengeli Beslenme

2    — Yağ-Çok + K.H. -Çok +Protein - Çok = Şişmanlık

3    — Yağ-Az +K.H.-Az + Protein-'Çok  = Kabızlık

4    — Yağ-Çok +K.H.-Çok +Protein-Az ~ îshal

5    -- Yağ-Çok + K.H.-Az +Protein-Az = Ketoasidoz

6    — Yağ - Az +K.H. - Az -f-Protein - Az = PEM

PROTEİNLER

Protein kelimesi Grekçe birinci anlamına gelen protos'dan türetilmiş­tir. 1838 senelerinde Berzelius, Mulder'in proteinler üzerine yaptığı ça­lışmaları göz önüne alarak, kendisine, protein terimini teklif etmiştir.

Canlı organizmada, Proteinlerin yer almadığı, doku ve biyokimyasal olaylar yoktur denebilir. Enzimlerin tümü, antijen-antikor reaksiyonları, hormonların büyük bir kısmı, iyonların taşınması ve asit-baz hemeosta-ziz'i, kas kasılması gibi olayları, proteinlerden ayrı olarak düşünmek ola­naksızdır.

Proteinlerin Elcmeııtscl Bil<>şimleri :

Proteinler, molekül ağırlıkları, birkaç bin ile birkaç müyon arasında olan büyük moleküllerdir. Proteinlerin çoğunluğunun kapsadığı; C-H-O-N-S

gibi elementler, oldukça dar sınırlı bir oranda bulunmaktadırlar. 1% 50-55 C, %6-8 H, %20-23 O, |%15-18 N, %0-4 S gibi. Proteinlerin çoğunun kap­sadığı azot oranı %16 gr kadar olduğundan, azot miktarının ölçümü üe protein miktarım hesaplamak olanağı ortaya çıkmıştır. Proteinlerin çe­şitli yöntemlerle analizleri sonucu ortaya çıkan amino asitlerin tabiatta pek çok türleri bulunduğu anlaşılmıştır. Bu türlerden ancak 20 kadarı­nın insan organizmasının proteinlerinde bulunduğu görülmüştür. Protein molekülü oluşturmak üzere bu 20 kadar amino asidin hepsi ya da bazı­larının belirli sayı ve sırada, cinse spesifik olmak üzere, dizilmeleri so­nucu, çeşitli proteinler oluşabilmektedir.

Amino asitlerin Özellikleri :

A — Fiziksel özellikleri : Amino asitler kristal olarak elde edilebilmiş-' erdir. Her amino asidin karakteristik bir şekli vardır. Sistin ve tirozin ■şandaki bütün amino asitler suda kolaylıkla çözülürler. Çoğunlukla al­kol ve eterde çözülmezler. Kuvvetli asit ve alkaüde hepsi çözünür. Tat­ları oldukça değişiktir. Güsin, alanin, serin ve prolin tatlı, arginin acı, ■ iptofan ve lösin tatsızdır.

A-niao asitler elektriksel alanda göçerler. Bu özelliklerinden yararlanılarak biribir-lerinden ayrılabilirler. Amino asitlerin yapısında: hem karboksil grubu hem amino --jplarmı kapsadıklarından amfolit bir yapıları vardır. Asitlerle ve bazlarla reak­siyona girdiklerinden tampon etkilet! de vardır. Çözeltilerinde, dissosiye olmadan ka-■ büyük bir bölüm ile iyon durumunda bulunan bir bölüm birlikte bulunurki bun. lara zayıf elektrolitler denir. Elektriksel alanda amino asitlerin göçmediği, pozitif |tre negatif yüklerin toplamına eşit olduğu bu pH noktasına "îzoelektrik nokta" denir.

H — Kimyasal özellikleri : Amino asitlerin kimyasal reaksiyonlarını, üç grupda incelemek olanağı vardır. 1 — Karboksil grubuna ilişkin (-COOH) Reaksiyonlar, 2 — Amino grubuna (-NH_.) ilişkin reaksiyonlar, 3 — (-R) ■akısına ilişkin reaksiyonlar. R ile gösterilen bölümler, her amino asitte başka başka olduklarından, bu bölüme üişkin sfesifik reaksiyonlar olu-jfur. Karboksil ve amino grubu arasındaki reaksiyonlarla peptitler ve pro­teinlerin oluşması en önemli olaydır. Bu canlılarda biyosentez yolu üe, bir karboksil grubuyla bir amin grubunun birleşerek, bir su ayrılmasıyla afaışur. On amino asitten az birleşmeye "Oligopeptit" adı verilir. îki ta­nesinin birleşmesine dipeptit, üç tanesinin birleşmesine tripeptit denmek­ledir. Amino asitlerden vücut proteinleri, hücre içinde sentez edilmektedir. Tapüan araştırmalar sonunda; Bütün amino asitlerin organizmada yapı­lmadıkları anlaşılmıştır. Organizmada yapılabilen amino asitlere; En-ojen ya da Non Esansiyel amino asitler, organizmada yapılmayıp dı­şarıdan alınması gerekenlere de; Ekzojen ya da Esansiyel amino asitler fcnilmistir.

27

Ekzojen  amlno  asitler

Endojen  amin o  asitler

1    — Valin                     2 amino + karboksil     1 — Alanin           1 amino -f 1 karboksil

2    — t«ösln                          grubu  olanlar               2 — Glisin              grubu olanlar

3    — tzolösin                               3 — Aspartik asit       2 karboksil i —   Lizin            2 amino grubu olan          4 — Glutamik asit         gruplu

5   — Treonin                                                            5 — Serin

6   — Metionin                    Ek grubu olanlar           6 — Sistein          Ek grubu olanlar

7   — Arginin                                                            7 — Sistin

8       Fenil ahinin                                      8 — Tirozin           Halkalılar

9  — Histidin                                        Yapılarında halka           9 — Prolin

10 — Triptofan                                    olanlar                      10 — Oksiprolin

îıısan vücut hücreleri, amino asit sentezi yeteneğinden yoksun ol­duklar» gibi, hücrelerinde bulunan bir amino asitten bir diğerini, yapabil­me güçleri de kısıtlı bulunmaktadır. Normal koşullarda pek az amino asit sentez edilebilir.

Glikozdan endojen amino asitlerin sentez edilebilmesi için amin (-NH₂) grubu­na gereksinim vardır. Bunun kaynağı da proteinlerden ayrışan amino asitlerdir. Hüc-ır proteininin sentezi için gerekli amino asit çeşitleri, diyette bulumahdır. Besinlerle yeterince ekzojen amino asitler alındığında, endojen amino asitler de alınmış olur. r ekzojen amino asitler yeterince alınamıyorsa, endojen amino asitlerin orga. nJzmada sentez .(inebilmeleri için, bir bölüm hücrelerdeki proteinlerin yıkılarak amino asiflere ayrıştıkları görülmektedir. Sistein ve sistin'in yapılabilmesi için be­sinde yeteri kadar metionin, bulunması. Trozin'in yapılabilmesi için de fenilalanin bulunması gerektiği anlaşılmaktadır. Ayrıca, endojen amino'asitlerden sistin'in me­tionin gereksiniminin 1/6'sını karşıladığına, Glutamik asit ve prolin'in de arginin yerine  gegebildiğine ilişkin kanıtlar bulunmaktadır.

Bir çok amino asidin, ekzojen amino asitlere dönüşmesi ya da hangi yolla olursa olsun ekzojen amino asitlerin az da olsa yapılabilmesi, ek-zojen-endojen amino asit gibi bir ayrımı, büyük ölçüde kuramsal duru­ma getirmektedir.

Metionin : Bakterilerde ve bitkilerde aspartik asitten metionin yapılabil­diği halde insanlarda yapılamaz. Molekülünde, (S-CH,) gibi, sülfür ve meti! grubu bulunmaktadır. Transmetüasyon yoluyla, (-CH_S) grubu ak­tarılarak, kreatin'in ve adrenalin'in yapı taşı olurlar. Transsülfürasyon yolu ile de (-S-) diğer bir amino asit elan, sistein'in oluşumunu sağlar. Sistein ve sistin, ekzojen olmayan, karaciğerde kolayca biribirine dönüşe­bilen iki kardeş amino asittir. Proteinlerin yapısına girerler. Koenzim A (Co A) yapımı için gereklidir.

Erginin : Protein sentezi için gerekli bir amino asittir. Bütün hüc­relerde bulunur. Üre oluşumu için yalnızca arginin değil, o hücrede argi-naz'm da bulunması gereklidir. Arginin, üre sentezi sırasında, endojen olarak yapıldığı, kesinlikle kanıtlanmıştır. Ekzojen olarak kabul ediime-

anin nedeni,   yapılan   miktarın,   protein sentezine katılmadığı   ve/veya katılacak miktara ulaşamadığı düşüncesinden kaynaklanmaktadır.  Süt çocukları ve tüm çocukluk çağında ve erişkinlerde ekzojen bir amino asit ii ak kabul edilmektedir.

i I ist idin : Ekzojen bir amino asittir. Yenidoğan döneminde, erişkinler­den daha çok gereksinim olduğu görülmektedir. Bazı metalloproteinlerin büeşiminde yer alarak; Hemoglobin ve sitokrom C'de olduğu gibi me­tallerin proteine bağlanmasını sağlar. Histidin'in dekarboksüasyonıı so­nucu oluşan "Histamin", biyolojik aminlerin en önemlilerinden biridir. Kan basıncı, mide salası (HCL ve Pepsin), allerjik olaylar gibi bir çok olaylarda rol oynar.

Triptofan : Ekzojen bir amino asittir. İnsanların diyetinde; 0,15 gr/Kg/ Gün, en az bulunması gerekmektedir. Ayrıca, triptofan'm, bir vitamin ulan niasin'e dönüşebilme özelliğinden dolayı büyük önemi vardır. İnsan­larda 60 mg triptofan, 1 mg niasin'e dönüşmektedir. Peynir, yumurta, et, balık, ve yer fıstığı proteinlerinde çok miktarda olan triptofan, sebze ve meyvalarda özellikle mısırda oldukça az bulunmaktadır. Bu nedenle, bes­lenmesi mısıra dayalı toplum kesimlerinde, niasin eksikliğine bağlı ola­rak pellegra görülmektedir. Besinlerin içinde bulunan triptofan çok az olduğundan, vücutta enerji kaynağı olarak değil, içerdiği indol halkası nedeniyle, serotonin, nikotinamid gibi önemli maddelerin yapı taşı olarak kullanılır.

Fenilalanin ve Tirozin : Fenilalanin organizmada yapılmadığından eksojen bir amino asittir. Besinlerde yeterince bulunduğu sürece, hidroksitlenerek tirozin'e dönüşmektedir. Böylece de tirozânin endojen bir amino asit ol­duğu anlaşümış olur. Fenilalanini tirozine dönüştüren fenilalanin hidrok-silaz enzimi doğuştan bulunmaması nedeniyle kanda fenilalanin birikir. Bu da transaminasyonla fenilpurivik aside dönüşerek idrarla çıkarılır. Bu hastalığa "Fenilketanüri" denir. Fenilalanin ve tirozin metabolizması üe ilgili bir diğer hastalık "Alkaptanüri" dir. Hastaların idrarları dur­makla siyahlaşır. Bunlar da, hemojentizik asidi etkileyecek olan, hemo-jentizik asit oksidaz enzimi yoktur. Tirozinden, tirozin hidroksilaz enzi­mi üe, noradrenalinin ilk basamağı "Dopa" oluşur (7)

Valin, Lösin, Izolösüı : Bu amino' asitlerin metabolizmalarında birçok or­tak noktalar vardır. Ekzojen amino asitlerden olduklarından, besinlerle yeteri kadar alınmaları gerekir. Et, peynir, yumurta gibi proteinli 'be­sinler ile yer fıstığında yüksek miktarda bulunur. Hindi ve diğer kümes hayvanlarının etlerinde en yüksek orandadır.

Lizîn : Ekzojen bir amino asittir. Protein molekülünün yapısal sağlamlı­ğına, bazı enzimlerin aktif kısmının oluşmasına, transarninazlarda ve da-

29

ha bir çok olaylarda görev alırlar. Yumurta, et, peynir ve yer fıstığı gi­bi besinlerde yüksek orandadır.

Protein Molekülünün Yapısı :

Proteinler, çok sayıda ve çeşitli amine asitlerin peptit bağlarıyla bir­leşmelerinden oluşan bileşiklerdir. Ortaya çıkan uzun peptit zincirleri­nin bir ucunda amino grubu, diğer ucunda serbest bir karboksü grubu bulunmaktadır. Bunu : H₂N-R-COOH formülü ile göstermek olanağı var­dır. Protein molekülleri lineer yapıdadır. Hiç bir zaman dallanma gös­termezler. Peptit zincirinde yer alan aminö asitlerden bir tanesinin, ken­disinin ya da birinin yerinin değişmesi, yeni ıbr proten izomerinin ortaya çıkmasına neden olmaktadır. Peptit zincirlerinin helezonlaşması, helozon kıvrımlarında, karşı karşıya gelen bölümlerin hidrojen bağlan ve -S-S-bağları ile sabit tutulması, protein yapısının ikinci tür yapısal biçimini oluşturur. Helezonlaşmış peptit zinciri, bir çok katlanmalarla, yumak bi­çimini alırsa, protein molekülü, üç boyutlu molekül biçimini almış olur.

Proteinler, canlının tipine özgü bir spesifiklik gösterirler. Canlı tür­leri, amino asit sayısı bakımından, amino asitlerin diziliş sırası yönün­den, ayrıcalıklar gösterirler. însan vücudundaki her organın kendine öz­gü bir protein yapısı bulunmaktadır. Her tür hücrenin, enzim ve hormon­ların, kendilerine özgü bir amino asit diziliş sırası vardır. Organizmaya enjeksiyon yolu ile giderecek olan yabancı proteinler, antijen olarak ka­bul edilirler ve bu nedenle de özel antikorların oluşumuna neden olurlar.

Protein molekülünün çeşitli etkenlerle doğal yapısını kaybetmesine, "Denatürasyon" denir. Bu genellikle geri dönüşümsüz (irreversible) bir olaydır. Eh belirgin örnek; ısı etkisiyle yumurtanın katılaşmasıdır. De-natürasyona uğrayan protein, biyolojik etkilerini kısmen ya da tümden kaybeder. Antijen özelliği de bozulur.

PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI

Proteinlerin yapısal ve kimyasal özelliklerinin çeşitliliği ve protein türlerinin çokluğu nedeniyle bir sınıflama yapmak olanaksızdır. Basit ve öğretici bir sınıflama, daha yararlı görünmektedir.

1 — BASİT PROTEİNLER

A — Globnler Proteinler :

1 — Alimininler : Serumalbumin, laktalbumin, yumurta akında bulu­nan avalbumin gibi, Molekül ağırlıkları 100 000 den küçüktür. Suda çözünür, ısıyla pıhtılaşırlar.

2  — Globulinler : Hem bitki hemde insan organizmasında bulunurlar.

Serumda bulunan; alfa. beta ve gama globulinler, plazmada bulunan fibrinojen, sütte bulunan laktoglobulin, yumurta akında bulunan ovalglobulin gibi. Büyük bir bölümü suda çözülmez­ler. Isı etkisiyle koagüle olurlar.

3  — Glütelinler :    Bunlar yalnız bitkilerde özellikle hububatda bu-

lunurlar. Buğdayda glütenin, pirinçde orizenin adı alırlar.

4  — Prolanıinler : Bitkisel proteinlerdir. Buğday ve çavdarda gli-

yadin, arpada hordein, mısırda zein, maltta balnin adı aldığı gibi. ;% 70-80 alkolde çözünürler. Glutamik asitten zengin, lizin'-den fakirdir.

5  — Protaminler : Balık spermalarında bulunur. Molekül ağırlığı çok

küçük, 6000 kadardır. Suda çözünürler. Arginin oranı yüksek, Kükürtlü amino asit-tirozin-triptofan eksiktir.

6  — Histonlar : Hücrelerin içinde nükleik asitle bileşik durumda bu-

lunurlar, ökaryotik organizmalarda, kromozomların büyük bir kısmım oluştururlar. Bütün hayvan ve bitki hücrelerinde aym tip histonlar bulunmaktadır. Yüksek oranda lizin ve arginin içe­rirler.

B — FÎBRÖZ PROTEİNLER (Lifsel) : Bunlara skleroprotein de denir. Bağ dokusu, kıkırdak, kemik, diş, deri. tırnak ve kıl gibi bölümlerin temel proteinlerini oluştururlar. Sindirim enzimlerine karşı direnç gösterirler. Yoğun asit ve alkalilerde çözünürler.

1  — Kollajenler : Bağ dokusunun, kemik ve kıkırdakların en önem-

li proteinidir. Suda kaynatma üe jelatin durumuna dönüşe­rek, suda çözülebilme ve sindirilebilme özelliği kazanır. Besin olarak kullanılan paça ve kemik sularında bol imktarda bu­lunur. Hidroksiprolin ve hidroksilizin bakımından çok zengin­dir. Sistin ve sistem çok az, triptofan hiç yoktur. (7)

2  — El astın : Intervertebral ligamanlar ve büyük arterlerde çok

miktardadır. Asit ve alkalilere, Tripsm, kimotripsin ve pepsi­ne dirençlidir. Elestaz adı verüen özel bir pankreas enzimi et­kilidir.

3  — Keratinler : Tırnak, saç. kıl, deri gibi doku proteinleridir. Sin-

dirimi olanaksızdır.

II — BİLEŞİK PROTEİNLER

1 — Lipoproteinler ; Büeşimlerinde lipid olan proteinlerdir. Lipidler suda çözünmedikleri  halde, lipoproteinler çözünürler.   Plazma-

31

da, lenf sıvısında ve hücrelerin sitoplazmasmda bulunurlar. Mı-tokondrilerin, retikulum ve hücre zarlarının yapısında lipop-roteinler bulunmaktadır.

2  — Glikoproteinlt'r ve mukoproteinler : Karbonhidrat kapsayan bi-

leşik proteinler olup, insan ve hayvan organizmasında yaygın olarak bulunurlar, içerdikleri karbonhidrat oranı %4'den az olanlara Glikoprotein, çok olanlara Mukoprotein denmektedir. Basit proteinler arasında incelenmekte olan birçok albumin ve globulin türleri, M4'den az olmakla birlikte bir miktar kar­bonhidrat içermektedirler. Serum albumin ve serum globulinler. den bazıları, bir kısım metalloproteinler, hormonlar, enzimler bu gruba girmeye uygun görünmektedirler. Mukoproteinlere; mukozaların salgılarında bulunan musinler, çene altı tükrük bezinden elde edilen mukoid gösterilebilir. Midede bulunan mu-sin'e pepsin etkili olamaz.

3  — Metalloproteinler : Bu proteinlerin bileşiminde demir,  bakır,

çinko, kalsiyum gibi metaller bulunmaktadır.

A -   Demirli metalloproteinler :

a)     Frrritin : En çok %23 Fe kapsayabilir. Ferritinin tüm proteinden yapılı demirsiz kısmı, apoferritin adı alır. Apoferritin Fe^{1 +}" bağlayarak ferritin'e dönü­şür. Demirin depo biçimidir. Karaciğer, dalak ve bar­sak mukozasında bulunur.

b)     Transferin : Total plazma proteinlerinin %3 kadarını oluşturur. Yalnız demirle değil, bakır-, çinko, manga­nez ve kobalt Uede bir (eşebilir. Transferin, her mo­lekül için 2 atom Fe^{+ +} + kapsar.

c)     Hemosiderin : Suda. çözünmez, '2 37 kadar demir kap­sayabilir. Fazla miktarda organizmaya giren demir, ferritin biçiminde depo edildikten sonra kalan fazla demir hemosiderin biçiminde karaciğerde toplanır.

d)     Proteinli Demûr-Porfirin bileşikleri : Homoglobin ve miyoglobuhn, Sitokromlar, Katalaz ve Peroksidaz gi­bi bazı enzimler bu gruba girerler.

B — Baku* Proteinler :

a) Senıloplazmin : Memelilerin serumlarında bulunan metalloglukoproteindir. 100 mi kanda 30 mg kadar-

dır. Alfa 2 globuün   fraksiyonunda   bulunmaktadır. Azlığında Wilson hastalığı oluşur.

b)     Serebroküprein : Eritroküprein Bu bakirli proteinler, memelilerin beyin, eritrosit ve karaciğerinde bulu­nurlar. Tüm bakırın %60 kadarı bu proteinlerde­dir,

c)     Neoııatal Hepatik Mİtokondroküpreüı : Yenidoğan memelilerin karaciğer mitokondrilerinde bulunur. Su­da cözelmez. Yenidoğanda bakır depolamak gibi bir görevi olduğu sanılmaktadır.

d)     Metalotionem : Kadmiyum, çinko, bakır kapsayan ve kükürt oranı yüksek, memelilerin böbreklerinde bu­lunan bir proteindir.

0 - - Çinkom Proteinler :

Iiisülm hormonu, glutamik asit dehidrogenaz ile karbo­nik anhidraz enzimlerinin yapılarında Zn bulunur.

4 — Fosfopıoteinler : Süt, yumurta sarısı ve havyar gibi besinler­de bulunan ve fosforik asit içeren proteinlerdir. Sütde bulu­nan kazein, yumurtada fosvitin adı verilir. Vitellin ve vitellenin adli proteinlerde fosfor oram düşüktür.

PROTEÎNTLERÎN ÖNEMİ

Besin öğelerinden bazılarının, diğer besinlerden ya da maddelerden sentezlenmesi olasılığına karşın, proteinlerin protein olarak almmalan ge­rekmektedir, tnsan vücudunda, karbonhidratlardan yağlar ya da yağlar­dan karbonhidratlar gerektiği zaman yapılabilmektedir. Proteinlerden de iuü-bonhidrat yapılmaktadır. Fakat hiçbir zaman, karbonhidrat ve yağ­lardan gerektiği kadar protein yapılamamaktadır. Yağların ve karbonhid­ratların vücutta depo edilmelerine karsın, proteinler için böyle bir olanak asitlidir. Ancak, kısa süreli yetersizlikleri giderecek kadar yedek sak-iinabilmekte, sonra kendi hücrelerini kullanmaktadır. Genellikle bütün or­ganlarda bulunan kısıtlı protein deposu, karaciğer, kalp, iskelet kasında dır. Serebrosipinal sistemde yoktur.

Tam besin yokluğunda, vücut kendi hücrelerinin proteinlerini yıka-

, özel-görevli maddelerin (hormonlar, enzimler vb.) yapımı için bir

kullandığı gibi bir kısmım da enerji açığının karşılanmasında kul-

lanmaktadır. Enerji gereksinimi yağ ve karbonhidratlardan karşılandığın­da ve gerekli vitamin ve mineraller verildiğinde .protein yıkımı minimal düzeye iner. Bu yıkım payı ya da "Endojen protein minimumu" 0,034 gr N/Kg olarak hesaplanmıştır.

Alınan ve atılan nitrojenin eşitliğine "Azot Dengesi" denir. Bu denge, kişiden kişiye az da olsa değişiklik gösterir. Bir erişkin için 30-60 gr/ Kg/Gün olarak kabul edilebilir. Endojen protein minimumu üzerinde pro­tein alınması durumunda, yapısal birimlerin yenilenmesi ve sentezi ile protein depoları doldurulduktan sonra geriye kalan kısım enerjiye dö­nüştürülerek azot dengesi korunmaya çalışılır.' Bu günkü bilgüerimizin ışı­ğında, gereğinden çok alınan azotlu maddelerin, sindirim kanalından emi-limini Önleyecek bir sistem, hayvansal organizmalarda yoktur. Besinler içinde bulunan bitkisel ve hayvansal proteinler gereksinim üzerinde alı­nırlarsa, sürekli olarak sindirilip barsaklardan emilerek, organizma için metabolik bir yük oluştumrlar. Erişkinlerde bir sıkıntı söz konusu de­ğildir. Gereksinim kadar alman azotla, atılan azot arasında tam bir eşitlik vardır. Çocuklarsa, büyüme ve gelişme sürecinde bulundukların­dan, azot dengesinin olumlu (pozitif) olması, diğer bir deyimle, alınan azotun idrarla atılan azottan daha çok olması gerekmektedir.

Olumlu ya da olumsuz azot dengesinin en çok görüldüğü durumları kısaca özetlemekte yarar vardır.

1    — Olumsuz (negatif) azot dengesi: Açlık, ateşli hastalıklar, ya­nıklardan sonra, treotoksiköz vb.

2    — Olumlu (Pozitif) azot dengesi: Normal çocuklar, Nekahat dö­nemi, gebelik ve süt verme dönemi vb.

PROTEİN KAYNAKLARI VE DEĞERLENDİRİLMESİ

insanlar, bitkisel ve hayvansal besinleri yiyerek gerekli proteinleri alırlar. Her besinde, protein miktarı değişik olduğu gibi amino asit oranı da değişiktir. Hayvansal besinlerdeki miktar ve oran, insan vücut ge­reksinimine uygun düşmektedir. Bitkisel proteinlerde, düşük oranda ya da eksik amino asit bulunması her zaman söz konusudur. Ekzojen amino asitleri uygun oranda olan besinler, yüksek oranda sindirilerek, kolaylık­la vücut proteinlerine dönüşürler. Bütün ekzojen amino asitler besinde bulunmadığı sürece, yeni doku yapımı olanaksızdır. Bir tanesinin eksik­liği bile negatif azot dengesiyle sonuçlanacaktır. Süt çocuklarının ge­reksinimi doğal olarak, oyun ve okul çocuklarından daha çoktur.

TÜRKİYE'DE ÇOCUK VE PROTEİN

Türkiye'de, çocukların yetersiz beslenme sorunlarının başında, pro­tein yetersizliği gelmektedir. Ülkemizde ve diğer gelişmekte olan ülkeler­de, et ve süt gibi hayvansal besin üretimi yetersiz kalmaktadır. Türkiye bir tarım ve hayvancılık ülkesidir. Yeterli sayıda kasaplık hayvanı olma­sına karşın, hayvancılıktaki teknik bügilerin noksanlığı, hayvan yemi ü-retimi yetersizliği, meraların azaltılmış olması, besi hayvancılığının özle­nen düzeyden uzak kalması, erken kuzu - oğlak kesimi, hayvan hastalık­larının önlenememesi gibi etkenlerle, üretilen et ve süt yetmemekte, sunu-is-tem kuralı gereği pahalı olmaktadır. Bu nedenle, gelir düzeyi düşük olan halk çoğunluğu, daha ucuz satüan karbonhidratlı un ve şekerli besinlere yönelmektedir. Kırsal kesimden kentlere göç eden aileler ya da kırsal kc simde motorlu araçlarla uğraşlarını sürdüren aileler, inek ya da keçi bes­lemek ahşkanlıklarını yitirmektedirler, "inek evin katığıdır" ata sözü unu­tulmuştur. Bazı kesimlerde, bUgisizlik ya da yanlış inanışlar nedeniyle, «üt-et-yumurta gibi proteinli besinleri süt çocuklarına vermemektedirler. "Çocuk ishal olur" korkusuyla yaz aylarında süt verilmemesi, en küçük kaşıntıda yumurtanın kesilmesi, ateşli hastalıklarda süt-yoğurt-et gibi esinlerin kısıtlanması, en çok karşılaşılan bilgisizlik örnekleridir. Süt­lerin çok sulandırılması, ek besinlere geç başlanması çok görülen olaylar­dandır. Memeden kesildikten sonra, çocuğunun zayıflayıp geri kaldığın­ın yakman anneler, bu yakınmayla temel nedeni düe getirmektedirler. Kn çok etkilenenler, küçük »üt çocuklarıdır. Bir çok süt çocuğu bu ya da buna benzer nedenlerle ziyan olmaktadır.

FROTEİNEERİN SİNDİRİMİ

İhsanların sindirim sisteminde, ağız-anus arası, özellikle mide-bar-jsak kanalında, proteinlerin peptit bağlarını kopararak amino asitlere ka­dar parçalayan bir dizi proteolitik enzimler bulunmaktadır. Protein sin-■rimini sağlayan enzimler, mide ve barsak mukoza hücreleriyle pankre-,-tan salgılanırlar. Proteolitik enzimler, salgılandıkları doku ve organ­ları sindirebilirler. Buna engel olmak için inaktif-proferment biçiminde, j »mojen de denilen etkisiz bir enzim olarak salgılanıp, sonradan aktif-en-biçimine dönüşürler. Enzimlerden bir kısmı, protein molekülünün or­ta kısımlarında kalan peptit bağlarını hidrolize ederek, küçük peptitlere

parçalarlar. Bunlara "Endopepfcidaz" adı verilir. Molekülün uç kısımla­rındaki peptit bağlarını parçalayanlara da "Ektopeptidaz" adı verilir. (8) Midede Proteinlerin Sindirimi : îlk protein sindirimi midede başlar. Ken­di kendisim sindirmesini engelleyici bir sistem oluşturması gerekmekte­dir. Bunun için öncelikle pepsin proteazı, pepsinojen biçiminde salgılana­rak etkisi kontrol altına alınır. Mide mukozasının üst kısmında mukus salgılayan hücreler vardır. Salgıladıkları müsin mide mukozasını koru­yucu bir tabaka ile örtmektedir. Fundus ve korpus bölümündeki pariye-tal hücrelerden HCL salgılanmaktadır. Pepsinojenin pepsine dönüşümü, midede daha önceden salgılanmış bulunan HCL ve pepsin tarafmdan sağ­lanır.

Bir profermentin, etkili biçime dönüşümü, fermentin kendisi tarafmdan ya­pılabilirse bu olaya "Otokataliz" adı verilir. Pepsinin izoelektrik noktası pH 1,0 dur. Mide öz suyunda serbest HCL, ortamın pH'sını 1,0 dolayında tutarak, protein mo­leküllerinin sindirimi için elverişli bir ortam oluşturulur. Pepsin, bütün peptit bağ­ları üzerine etkili olmakla birlikte, fenilalanin, tirozin ve triptofan gibi aromatik ami-no asitlerin oluşturdukları peptit-bağlan üzerine daha etkilidir. Pepsin, Proteinleri

amino asitlere kadar parçalamaya yeterli ise de, besinlerin midede kalış süreleri kı­sıtlı bulunduğundan ancak bir polipeptit karışımı oluşabilmektedir. Bunlardan büyük­çe olanlara "Albümoz", daha ufak moleküllere de "Pepton" denmektedir. Pepsin, ısıtmakla ve alkali ortamlarda etkinliğini kaybeder. Bu nedenle, midede HGlı azal­masıyla pepsin etkinliği birlikte azalır.

Çocuklarda süt sindirimi ayrı bir mekanizma ile oluşmaktadır. Me­melilerin yavrularında, mideye gelen sütü pıhtılaştırıcı "Rennin" denen bir ferment bulunmaktadır. Bu enzime; lab-ferment, kimozin, prezür ad­lan da verilmektedir. Süt sindirimi, önemi nedeniyle ayrı bir bölümde an­latılacaktır.

Barsaklarda Protein Sindirimi : Mideden duodenuma gelen sindirim ürün­leri, bir enzimler karışımı ile karşılaşırlar. Bunların bir bölümü pankreas kaynaklıdır. Pankreasın, Wirsung kanalı yoluyla duodenuma gönderdiği tripsin, kimotripsin, karboksipeptidaz ve elastaz enzimleri, inaktif proen-zimler biçimindedir. Bu enzimler için hafifçe alkali bir ortam (pH 8-8,5) gerektiğinden, pankreas salgısı da mideden gelen kimusu nötrleştirmek­tedir.

Tripsin : Pankreastan tripsinojen biçiminde salgılanır. Barsakta, bir bar­sak enzimi olan enterokinaz enzimi tarafından aktif tripsin durumuna geç­tikten sonra otokatalitik olarak, tripsinojeni aktif tripsin durumuna dö­nüştürmeye, kendi sentezini kendisi yapmaya baslar.

Tripsinojen      + Enterokinaz      ------------- '-* Tripsin

Tripsin      ------- * lümotripsinojen  -------- —^   Kimotripsin

Tripsin      ----- -» Prokarboksipeptidaz     —*   Karboksipeptidaz

Tripsin      ----- -* Tripsinojen------------------ -»  Tripsin

Tripsin de pepsin gibi hemen bütün proteinler üzerine etkilidir. Ancak, bu etkisi pişirilmiş besin proteinleri, diğer bir deyimle, denatüre olmuş pro­teinler üzerinde daha belirgindir, özellikle, kollajen, serum albumin, oval-bumin ve hemoglobin gibi maddeler ancak pişirildikten sonra tripsinden etkilenirler. Tripsin öncelikle, arginin-lizin peptit bağlarım parçalar. Et­kisi oldukça hızlıdır. Sonuçda; proteinler, içerdikleri amino asit sayısı 6-8 kadar olan peptitlere yıkılmış olur. Daha ufak peptitlere ve amino asit­lere kadar yıkımı oldukça yavaş ilerler.

Kimotripsinler : Bunlarda pankreastan zimojen biçiminde, kimotripsino­jen olarak salgılanırlar. Tripsin etkisiyle, proteaz etkisi olan kimotrip­sinler oluşur, (alfa, beta, lambda kimotripsinler). Kimotripsinin otoka-talazla aktifleşemediğine ilişkin kanıtlar vardır. Kimotripsinler; fenüala-nin, tirozin ve triptofan tarafından oluşturulan peptit bağlarım parça-lyan endopeptidazlardır.

astaz : Pankreastan proelastaz adı verilen bir zimojen olarak salgıla-r. Aktif duruma dönüşümünü tripsin ya da enterokinaz katalizler. Trip-ve kimotripsinin elastin üzerine etkili olmamasına karşın, elastaz en­li hem elastini, hemde diğer proteinleri kolayca sindirebilecek güçtedir.

»rboksipep ti dazlar : Pankreastan iki  tür prokarboksipeptidaz  salgıla-

ırak, A ve B karboksipeptidazlar oluşur. Molekül ağırlığı 34000 olup

atom Zn içerir. Karboksipeptidazlar, peptit zincirini, serbest karbok-

grubu olan uçtan başlayarak tüm amino asitleri teker teker ayırabi-

cek güçtedirler.

linopeptidazlar : Bunlar   barsak   mukoza  hücrelerinden salgılanırlar, rainiz barsak lümeninde değil mukoza hücreleri içinde de etkiÜdirler. Bu ıemü görev nedeniyle, emilime uğramış ufak peptitlerin de amino asit-kadar aynşmasmı sağlarlar. Aktifleşmeleri için, bulundukları ortam-iki değerli katyonlardan özellikle Mn^{+ +} ,  Mg⁺⁺  iyonlar» olmalıdır, rtein sindirimi sürecinde açığa çıkan tripeptitleri ve dipeptitleri serbest ino asitlere kadar parçalar ve emilime hazır duruma getirirler.

NÜKLEİK ASİTLERİN SİNDİRİMİ

Nükleik asitler proteine bağlandıklarında, nükleoproteinler olarak ad-ndırılırlar. Nükleik asit, proteinlerle- tuz biçiminde bileşikler yaparlar. NA ile daha sık, DNA ile daha seyrek olmak üzere birleşirler.